生物通報道：自從1983年HIV被發現是AIDs的主要病因以來，研究人員一直都試圖設計一種有效的疫苗。盡管也取得了一些令人鼓舞的進展，但是設計一種HIV疫苗仍然是一個令人生畏的挑戰，如：疫苗無效載體有毒 艾滋病疫苗研制禍不單行。

然而，隨著中和大多數HIV-1病毒株的抗體發現，HIV疫苗研究領域已經開始復蘇。誘導廣泛中和抗體（bNAb）為預防HIV感染的積極和被動免疫策略，提供了基礎。在動物模型中，這些抗體能夠抵御感染，抑制已建立的HIV感染。不同的bNAbs能識別HIV-1包膜上的不同區域，已經被研究人員發現并進行了廣泛研究。然而，關于這些bNAb與其表位結合的熱力學信息相對較少。

目前，西班牙格拉納達大學的研究人員，首次發現HIV-1跨膜蛋白gp41和抗體2F5（FAB，一種有效的病毒中和劑）之間的變構互動，即一種調節機制，酶可以通過這種機制被激活或去激活。這一重要的科學突破，可幫助科學家們理解產生免疫反應背后的機制，并有助于未來設計對抗艾滋病毒的疫苗。

雖然現代的抗逆轉錄病毒療法已經大大改善了艾滋病的治療效果，但其成本較高，這意味著它們不能為更多的弱勢群體所用。此外，這些療法不能徹底消除HIV，因為它仍然處于休眠狀態，如果患者停止服藥，有卷土重來的危險。

經過幾十年的研究，目前卻還沒有有效的疫苗。主要原因是，HIV能夠設法“欺騙”我們的免疫系統，通過其廣泛變化的蛋白將自己隱藏在免疫系統中，或通過無法預防感染的免疫反應來迷惑免疫系統。

這一研究結果發表在最近的《生物化學雜志》（The Journal of Biological Chemistry），由格拉納達大小的科學家帶領，屬于新的治療免疫技術的研究框架，試圖誘導與HIV感染患者中發現的低水平中和抗體相似的中和抗體。其中一種抗體稱為2F5 FAB，正被研究人員廣泛地研究，顯示出強大的中和潛力。

2F5能夠識別gp41蛋白的一個表位，gp41蛋白形成HIV病毒鞘的一部分。Gp41蛋白很少變化，因為它是HIV-1包膜與靶細胞膜融合過程中的關鍵蛋白。抗體2F5通過結合gp41，能夠阻止這種融合，從而保護細胞不受HIV感染。

本研究的主要作者、格拉納達大學物理化學講師Francisco Conejero Lara指出，這項HIV疫苗研究的主要目的包括：利用一種適當的疫苗，通過免疫接種，誘導類似于2F5的中和抗體。為此，對2F5如何識別其gp41表位的研究是基本原則，因為這些研究可以提供設計有效疫苗的方法。

鑒于此，一個稱為“Euroneut-41”的廣泛歐洲合作聯盟，受到歐盟第七框架計劃資助，正試圖設計和開發對抗艾滋病的疫苗。該聯盟是由16個歐洲機構組成，包括企業、大學、研究機構和醫院。他們的最終目的是開發可能的抗HIV疫苗。

“Biophysics and Molecular Biology FQM-171”研究小組屬于格拉納達大學物理化學系，由Pedro Luis Mateo和Francisco Conejero Lara兩位講師帶領，是這個聯盟中唯一的西班牙小組，正在參與基于gp41的不同疫苗候選者的分子設計和生物物理特性描述。（生物通：王英）

生物通推薦原文摘要：
Thermodynamic analysis of the binding of 2F5 Fab and IgG to its gp41 epitope reveals a strong influence of the immunoglobulin Fc region on the affinity
Abstract：Immunotherapies and vaccines based on the induction of broadly neutralizing monoclonal antibodies (bNAb) have become outstanding strategies against HIV-1. Diverse bNAbs recognizing different regions of HIV-1 envelope have been identified and extensively studied. However, there is scarce information about the thermodynamics of binding of these bNAbs and their epitopes. We used isothermal titration calorimetry to characterize thermodynamically the interactions between the 2F5 bNAb, in both IgG and Fab forms, and its functional and core epitope peptides. We found that these interactions are enthalpically driven and opposed by a negative entropy change. The highest affinity was found for 2F5-IgG to its functional epitope, indicating that additional interactions involving residues flanking the core epitope contribute strongly to a higher affinity. In addition, the strong influence of the Fc region in the binding affinity suggests long-range allosteric effects within the IgG. Our results provide useful information for developing new therapeutics against HIV-1 and in a broader scope contribute to a better understanding of Ag-Ab recognition.