交流，對于任何成功的關系都極其重要。東安格利亞大學（UEA）食品研究所（IFR）的研究人員發現了我們腸道有益細菌如何與我們的自身細胞進行交流。
　　　這是理解“我們身體如何與腸道菌群保持密切關系”的關鍵一步，腸道菌群對于保持我們的健康、抗感染和消化食物，起著非常重要的作用。
　　　這一研究成果發表在2月份的《Cell Reports》雜志上。研究表明，腸道細菌能夠產生一種改變腸道細胞內信號的酶。這種酶的另一個作用是分解食物成分。
　　　本文的第一作者、IFR的Regis Stentz博士指出：“我們的研究，為理解‘細菌與不同生物界之間的交流，如何影響我們自身細胞的行為，以及我們如何消化食物’提供了一個突破�！�
　　　我們所有人都依賴腸道內數以萬億計的細菌來分解我們飲食中的某些成分。一個例子就是肌醇六磷酸（phytate）——谷類食品和蔬菜中的磷的形式。肌醇六磷酸分解是重要營養素的一種來源，但是它的未經消化形式具有有害的屬性。它能夠結合到重要礦物質上，阻止礦物質被身體吸收，引起像貧血（特別是在發展中國家）這樣的疾病。肌醇六磷酸也會導致過量的磷從家畜糞便和飼料添加劑中浸出到土壤中。
　　　但是，盡管肌醇六磷酸非常的重要，我們并不知道在我們腸道中它是如何被分解的。為了解決這個問題，Stentz博士及其同事篩選了數百種不同腸道細菌的基因組。他們發現，在一種最著名的腸道細菌中，有一種酶能夠分解肌醇六磷酸。他們與東安格利亞大學諾維奇研究公園的同事合作，將這種酶結晶并解開了其三維結構。然后，他們繼續描繪了這種酶的特征，表明它能夠非常有效地將肌醇六磷酸轉化為人體所需的營養物。
　　　細菌將這種酶包裝在小的“籠子“里，稱為外膜囊泡（OMVs），這可讓肌醇六磷酸進入營養物處理過程，但阻止其被我們自身的蛋白降解酶破壞。這會釋放營養物，特別是磷酸鹽和肌醇——可被我們自身以及細菌吸收。
　　　研究人員與美國國立衛生研究院的磷酸鹽信號專家Stephen Shears教授合作，他們指出，包含這種酶的OMVs，會影響結腸上皮細胞內的鈣信號。細胞利用鈣信號來調節不同的內部活動。這表明，細菌利用OMV包裝的酶，與我們的細胞直接進行交流，并影響細胞的行為，這是跨界交流的一個例子。在侵入宿主細胞的病原菌中，研究人員曾經觀察到OMVs，但這是OMVs對宿主和細菌都有利的第一個例子。
　　　Simon Carding教授帶領了IFR的腸道健康研究，他說：“我們發現的這種酶具有雙重作用，既能提供膳食營養，也能修改宿主細胞的行為。這開辟了許多非常令人興奮的研究領域�！�
　　　研究結果揭示了人體如何分解肌醇六磷酸，這將提高我們對于“如何保持健康”的理解，并可能為降低肌醇六磷酸加劇營養不良的影響提供新的途徑。
　　　研究人員很希望發現，在阻止家畜糞便中磷過量這個問題時，這種新酶與現有的真菌飼料添加劑相比，其效果如何。
　　　本文的共同作者、UEA生物科學學院的Charles Brearley博士表示：“在動物飼料中添加酶（包括肌醇六磷酸酶），是一項7.25億美元的全球產業。工業生物技術——包括設計酶（例如磷酸酶）的加工過程，是英國生物技術與生物科學研究理事會（BBSRC）優先考慮的事情。”
　　　“我們正在進行的這項研究，著眼于這種新肌醇六磷酸酶的三維結構，及肌醇六磷酸酶降解的詳細分析。我們相信，這對于幫助未來開發高價值的動物飼料酶，具有巨大的價值�！�
　　　IFR小組還想探討這些腸道細菌酶在跨界交流中所發揮的作用，以查明鈣信號改變所產生的影響。腸道內層細胞是高度動態的，包含引起不同細胞類型（有助于保持腸道健康狀態）的干細胞。腸道細菌對于保持該健康狀態，也起著重要的作用。了解細菌如何與我們進行交流，為進一步調查這個問題開辟了新的可能性。
　　　UEA的黏膜免疫教授Carding評論道：“這是諾維奇研究公園的多學科研究的一個極好例子，破解了腸道健康的一個重大秘密——有益細菌如何與人類細胞交流。”（生物通：王英）

生物通推薦原文摘要：
A Bacterial Homolog of a Eukaryotic Inositol Phosphate Signaling Enzyme Mediates Cross-kingdom Dialog in the Mammalian Gut
Summary: Dietary InsP6 can modulate eukaryotic cell proliferation and has complex nutritive consequences, but its metabolism in the mammalian gastrointestinal tract is poorly understood. Therefore, we performed phylogenetic analyses of the gastrointestinal microbiome in order to search for candidate InsP6 phosphatases. We determined that prominent gut bacteria express homologs of the mammalian InsP6 phosphatase (MINPP) and characterized the enzyme from Bacteroides thetaiotaomicron (BtMinpp). We show that BtMinpp has exceptionally high catalytic activity, which we rationalize on the basis of mutagenesis studies and by determining its crystal structure at 1.9 Å resolution. We demonstrate that BtMinpp is packaged inside outer membrane vesicles (OMVs) protecting the enzyme from degradation by gastrointestinal proteases. Moreover, we uncover an example of cross-kingdom cell-to-cell signaling, showing that the BtMinpp-OMVs interact with intestinal epithelial cells to promote intracellular Ca2+ signaling. Our characterization of BtMinpp offers several directions for understanding how the microbiome serves human gastrointestinal physiology.